• rss

Подключайся к нам!

Значение белка в питании здорового и больного человека

Рубрика : Диетология и биологическая роль пищевых веществ, Теоретические вопросы медицины и биологии

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты.

Это высокомолекулярные соединения. Их молекулярная масса колеблется от 6000 до 1 000 000 и более.

Аминокислотный состав разных белков неодинаков и является важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании. Аминокислоты — органические соединения, содержащие две функциональные группы — карбоксильную (СООН), определяющую кислотные свойства молекул, и аминогруппу (NH2), придающую этим соединениям основные свойства.

Среди большого числа природных аминокислот в составе белков с наибольшим постоянством обнаруживают следующие 20 аминокислот: глицин (гликокол), аланин, серии, треонин, метионин, циетин, валин, лейцин, изолейцин, глутаминовую кислоту, глутамин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, аргининлизин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, пролин.

Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми белками понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи, под сложными белками — соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая —так называемая простетическая группа.

В зависимости от пространственной, структуры белки можно разделить на глобулярные (их молекулы имеют сферическую, эллипсоидную или близкую к ним форму) и фибриллярные (состоящие из вытянутых нитевидных молекул).

К простым глобулярным белкам относятся, в частности, альбумины, глобулины, проламины и глютелины. Альбумины и глобулины широко распространены в природе и составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка.

Проламины и глютелины относятся к растительным белкам и встречаются в семенах злаков, образуя основную массу клейковины. Эти белки нерастворимы в воде.

К проламинам относятся глиадин пшеницы, козеин кукурузы, гордеин ячменя. Аминокислотный состав этих белков характеризуется низким содержанием лизина, а также треонина, метионина, триптофана и чрезвычайно высоким — глутаминовой кислоты.

Структурные белки, так называемые протеиноиды, являются фибриллярными белками главным образом животного происхождения. Эти белки выполняют в организме опорную функцию. Они нерастворимы в воде и весьма устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами. К ним относятся кератины (белки волос, ногтей, эпидермиса), эластин (белок связок, соединительной ткани сосудов и мышц), коллаген (белок костной, хрящевой, рыхлрй и плотной соединительных тканей). При длительном кипячении в воде коллаген превращается в водорастворимый белок — желатин (глютин). Хорошо известное свойство желатина образовывать студни (гели) используется в технологии приготовления ряда мясных, рыбных и других блюд.

Аминокислотный состав протеиноидов своеобразен: коллаген и эластин содержат мало серосодержащих аминокислот, однако кератин очень богат цистином. Коллаген содержит значительное количество необычных для других белков аминокислот оксипролина и оксилизина, но в нем отсутствует триптофан.

Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера их простётической группы. Важнейшими среди них являются нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды и фосфопротеиды, простетическую группу которых образуют соответственно нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы, пигменты, металлы и фосфорная кислота.

Основные функции белков в организме.

1. Пластическая.

Белки составляют около 15—20 % сырой массы различных тканей (липиды и углеводы — лишь 1—5 %.) и являются основным строительным материалом клетки, ее органоидов и межклеточного вещества. Белки наряду с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран, играющих важную роль в построении клеток и их функционировании.

2.Каталитическая.

Белки являются основным компонентом всех известных в настоящее время ферментов. При этом простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. В построении сложных ферментов наряду с молекулой белка участвуют и низкомолекулярные соединения (коферменты). Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека ив регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

3.Гормональная.

Значительная часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежат инсулин, гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.), паратиреоидный гормон

4.Функция специфичности.

Чрезвычайное разнообразие и уникальность отдельных белков обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии. В ответ на поступление в организм чужеродных для него белков — антигенов — в иммунокомпетентных органах и клетках происходит активный синтез антител, представляющих собой особый вид глобулинов (иммуноглобулины). Специфическое взаимодействие антигена с соответствующими антителами составляет основу иммунных реакций, обеспечивающих защиту организма от чужеродных агентов.

5.Транспортная.

Белки участвуют в транспорте кровью кислорода (НЬ), липидов (липопротеиды), углеводов (гликопротеиды), некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Вместе с тем специфические белки-переносчики обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

Белки организма — чрезвычайно динамичные структуры, постоянно обновляющие свой состав вследствие непрерывно протекающих и тесно сопряженных друг с другом процессов их распада и синтеза.

Для обеспечения стабильности белковых молекул и достаточно высокого уровня их биосинтеза требуется постоянное пополнение запаса (фонда) аминокислот, используемого организмом для построения (или обновления) молекул белков. Организм человека практически лишен резервов белка, причем углеводы и жиры также не могут служить его предшественниками. В связи с этим единственным источником пополнения фонда аминокислот и обеспечения равновесия процессов синтеза и распада белка в организме служат пищевые: белки, являющиеся незаменимыми компонентами пищевого рациона.

Для здорового взрослого человека характерно состояние азотистого равновесия, при котором количество азота (отражающее количество белка), поступившего в организм с пищей, равно его количеству, выведенному с мочой, калом, потом, слущивающимся эпидермисом, через волосы и ногти. При усилении процессов распада белка и их преобладании над процессами синтеза возникает отрицательный азотистый баланс, при котором количество азота, теряемого организмом, превышает,его поступление с пищей (полное или частичное голодание, потребление низкобелковых рационов, анорексия, рвота).

Отрицательный азотистый баланс отмечается также при нарушении всасывания белков в желудочно-кишечном тракте или их усиленном распаде в организме вследствие различных заболеваний (опухоли, туберкулез, ожоговая болезнь и др.).

Положительный азотистый баланс, при котором количество азота, поступающего с пищей, превышает количество азота, выведенного из организма, наблюдается у детей, подростков, а также у реконвалесцентов после тяжелых инфекционных заболеваний, травм и т. д.

Таким образом, важнейшей функцией пищевых белков является обеспечение организма пластическим материалом.

Часть же пищевых белков окисляется в организме, внося определенный вклад в снабжение организма энергией

Использование белков в качестве источника энергии значительно усиливается при голодании, а также при относительном дефиците в рационе углеводов и жиров.

Пищевые белки выполняют важную защитную функцию, повышая устойчивость организма к действию различных инфекционных, токсических агентов, а также при нервно-психическом напряжении и стрессовых ситуациях.

Белки, содержащиеся в пищевых продуктах, не могут, однако, непосредственно усваиваться организмом и должны быть предварительно расщеплены в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот, из которых организм формирует характерные для него белковые молекулы.

Образующаяся в кишечнике в результате сочетанного действия протеиназ смесь свободных аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника и через систему воротной вены поступает вначале в печень, а затем во все другие органы и ткани. В нормальных условиях происходит также всасывание незначительных количеств нерасщепленного белка и крупных полипептидов. Вместе с тем эти, весьма несущественные с точки зрения питания, количества всосавшихся белковых макромолекул оказывают влияние на формирование иммунного ответа, и в ряде случаев (при генетической предрасположенности, нарушенной проницаемости кишечного барьера) могут вызывать аллергические реакции.

Свободные аминокислоты, всосавшиеся в кишечнике, а также образовавшиеся в организме в результате расщепления его собственных неиспользованных белков, составляют аминокислотный фонд, используемый для различных целей, и в первую очередь, как уже отмечалось, для синтеза белка.

Из 20 аминокислот, образующихся при гидролизе белков, 8 (валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин) не синтезируются в организме человека, являются незаменимыми (эссениальными) факторами питания. Для детей в возрасте до 1 года незаменимой аминокислотой служит также гистидин. Другие 11 аминокислот могут претерпевать в организме взаимопревращения и не относятся к незаменимым. Поскольку для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все 20 аминокислот, но в различных соотношениях, дефицит любой из незаменимых аминокислот в рационе неизбежно ведет к нарушению синтеза белков.

Более того, важно не только поступление с пищей достаточных количеств каждой из незаменимых аминокислот, но и их соотношение, приближающееся к таковому в белках тела человека. При нарушении сбалансированности аминокислотного состава рациона синтез собственных белков также нарушается. В связи с этим пищевые белки следует рассматривать прежде всего как поставщики в организм человека незаменимых аминокислот.

Наряду с использованием для синтеза белковых молекул аминокислоты могут окисляться в организме и служить источником энергии. К конечным продуктам катаболизма аминокислот относятся углекислый газ, вода и аммиак, который выводится из организма в виде мочевины и некоторых других менее токсичных соединений.

Основными реакциями обмена аминокислот являются их переаминирование и декарбоксилирование.

Каждой из аминокислот присущи специфические пути обмена, причем именно в ходе этих специфических метаболических превращений аминокислоты выступают как связующее звено между обменом белков, липидов и углеводов, а также в качестве предшественников ряда важнейших для организма соединений — гормонов, биогенных аминов и др.

Углеродный скелет глицина используется при построении важнейших компонентов нуклеиновых кислот — пуринов а также порфириновых колец гемоглобина и цитохромов.

Аланин, активно вступая в реакции переаминирования, превращается в пировиноградную кислоту и связывает таким образом обмен белков с обменом углеводов. При этом аланин становится одним из важнейших субстратов глюконеогенеза. Серии— поставщик одноуглеродистых фрагментов, которые используются при синтезе пуринов и пиримидинов.

Метионин служит важнейшим «донором» лабильных метальных групп, необходимых для построения активного липотропного соединения — холина, а также синтеза пиримидинового основания — тимина, адреналина и креатина, метаболизма никотиновой кислоты и гистамина.

Лейцин и изолейцин являются предшественниками ацетоуксусной кислоты — одного из представителей кетоновых тел, и принадлежат к числу кетогенных аминокислот.

Аспарагиновая кислота, переаминируясь, превращается в щавелёвоуксусную кислоту, необходимую для нормального течения цикла кребса и окисления ацетилкоэнзима А до СО2 и Н2О. При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется аминомасляная кислота, являющаяся медиатором торможения в ЦНС.

Аргинин участвует в цикле мочевинообразования и служит непосредственным предшественником мочевины. Вследствие этого аргинин стимулирует синтез мочевины и может оказывать детоксицирующее действие при введении избытка других аминокислот.

Тирозин, образующийся в организме из фениланина, является предшественником катехоламинов — адреналина, норадреналина, допамина. Из тирозина образуются гормон щитовидной железы — тироксин, а также меланины — пигменты, определяющие цвет кожи и волос.

При декарбоксилировании гистидина возникает гистамин — медиатор аллергических реакций и один из наиболее мощных стимуляторов секреции желудочного сока.

Из триптофана в организме образуются никотиновая кислота (витамин РР), а также серотонин, обладающий способностью изменять артериальное давление, повышать проницаемость капилляров при воспалении, усиливать процессы возбуждения ЦНС и др.

Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие белкового анаболизма и катаболизма, сдвигая его в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе и белков-ферментов.

Угнетение биосинтеза белков и существенные сдвиги в ферментативной активности ведут к глубоким изменениям клеточного метаболизма, вызывающим серьезные структурные и функциональные нарушения в организме. При этом в первую очередь страдают органы и ткани, характеризующиеся высокой скоростью обновления белков, в частности кишечник и кроветворные органы.

В слизистой оболочке кишечника возникают атрофические изменения эпителия что в сочетании со сниженной активностью пищеварительных ферментов ведет к ухудшению всасывания пищевых белков в кишечнике. Нарушение биосинтеза белка в костном мозге, сниженная абсорбция железа и ряда витаминов в кишечнике вызывают угнетение кроветворения и развитие анемии.

Снижение интенсивности антителообразования ведет к ослаблению сопротивляемости организма к инфекциям, что усугубляет состояние белкового дефицита.

Недостаточность белков в рационе способствует также снижению мышечной массы, массы печени и других паренхиматозных opraнов с развитием на поздних этапах белковой недостаточности, тяжелой кахексии. Кроме того, возникают значительные трофические нарушения кожных покровов, волос, ногтей, уменьшается интенсивность продукции гормонов, что ведет к угнетению репродуктивной функции.

Белковая недостаточность (особенно ее легкие, стертые формы) может возникать вследствие нарушений принципов сбалансированности питания, а также в результате различных заболеваний, сопровождающихся расстройствами переваривания и всасывания белков и аминокислот в желудочно-кишечном тракте, усилением процессов катаболизма собственных белков организма и другими нарушениями метаболизма белков и аминокислот (хронические энтериты и энтероколиты, постгастрорезекционный синдром, ожоговая болезнь, обширные хирургические вмешательства и травмы, злокачественные новообразования и др.).

Избыточное поступление пищевых белков также небезразлично для организма. Оно вызывает усиленную работу пищеварительного аппарата, значительную активацию процессов межуточного обмена аминокислот и синтеза мочевины, увеличивает нагрузку на клубочковый и канальцевый аппарат почек, связанную с усиленной экскрецией конечных продуктов азотистого обмена. При этом может возникать перенапряжение указанных процессов с их последующим функциональным истощением. Избыточное поступление в организм белков может вести к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов их гниения и неполного расщепления, способных вызывать интоксикацию у человека.

Поделиться в соц. сетях

Опубликовать в Google Plus
Опубликовать в LiveJournal
Опубликовать в Мой Мир
Опубликовать в Одноклассники

Оставить комментарий или два

Как защитить себя от электромагнитного смога

Узнайте прямо сейчас!

Поделиться в соц. сетях

Опубликовать в Google Plus
Опубликовать в LiveJournal
Опубликовать в Мой Мир
Опубликовать в Одноклассники